Виділення білка у здорових осіб

Фільтраційним бар'єром, від якого насамперед залежить протеїнурія, є сума всіх прикордонних поверхонь між капілярами клубочка і порожниною капсули Боумена-Шумлянського. Ця поверхня складається з ендотеліальних клітин, базальної мембрани і покривних клітин - подоцитов; останні не утворюють синцитія, а розташовані регулярно, залишаючи проміжки між своїми відростками.
У фізіологічних умовах проходження білків через фільтр визначається перш за все їх молекулярною вагою і, певною мірою, формою молекул (веретеноподібні молекули проникають легше, ніж круглі). Нарешті, існує залежність між концентрацією білка в плазмі і його фільтрацією; це легко доводиться при підвищенні рівня вмісту білків у плазмі шляхом інфузій. Якщо вводити речовини, які не піддаються реабсорбції в канальцях (наприклад, полісахарид декстран), то кліренс (очищення) цих речовин по відношенню до креатиніну залежить від їх молекулярної ваги. Так, для декстрану з молекулярною вагою 4000 він дорівнює 100% креатининового, а з молекулярною вагою 40 000 - лише 5% (Hardwicke, Soothill, 1961). Кліренс альбуміну становить 0,6% креатининового. Більшість білків у фізіологічних умовах піддається реабсорбції. Щодо гемоглобіну це в 1940 р. показали Monke і Yuile, встановили, що він проходить через нормальний фільтр і повністю реабсорбується, якщо концентрація в плазмі невелика, або частково реабсорбується, якщо концентрація велика і реабсорбционная ємність насичена (випадок гемоглобінурії при внутрішньосудинному гемолізі). Ericsson (1968) за допомогою світлової та електронної мікроскопії і микроспектрофотометрии показав, що гемоглобін проходить через отвори в ендотелії і базальну мембрану, не пошкоджуючи епітеліальних клітин та їх відростків. Більшість дослідників (Hardwicke, Squire, 1955; Scheurlen, 1963; Kühn, 1966) вважають, що на відміну від фільтрації, що є селективною, реабсорбція не має вибіркового характеру, тому якісний склад білків в остаточній сечі залежить від їх фільтрації. За своєю молекулярною вагою білки плазми розподіляються в наступному порядку: α1-глобулін - альбумін - 40 000, трансферрин - 69 000, у-глобулін - α2-макроглобулин - 900 000.
Складність полягає в тому, що при звичайному електрофорезі на папері (3-глобулиновая фракція включає в себе як сидерофилин (трансферрин) з молекулярною вагою, що наближається до ваги альбуміну, так і майже у 20 разів більший β-ліпопротеїн; а2-фракція також включає різні елементи, які дозволяє розділити лише електрофорез у гелі (наприклад, на крохмалі), де поділ відбувається не тільки по заряду, але і по молекулярній вазі. У фізіологічних умовах верхня межа розміру білкових молекул, проникаючих через нирковий фільтр, дорівнює молекулі трансферину. Поряд з фільтрацією білків плазми, як основного джерела білків сечі, можливо ще поява білка (мукоидов) у зв'язку з тубулярної секреції. У цих випадках загальний кліренс білків більше, ніж їх фільтрат. Мукоиды утворюються і в клітинах сечових шляхів. Незначну частину білка становить білок загиблих клітин (крові та епітелію сечового тракту), а також білок секрету відкриваються в сечовий тракт статевих залоз у чоловіків ). Tidstrom (1963) наводить наступні середні цифри виділення білка за добу: день - 23,9 мг; ніч - 12,0 мг; через 24 год - 35,9 мг, з амплітудою від 18,1 до 54,4 мг. Scheurlen (1963) вказує на близькі цифри (39 ± 22 мг/добу), як і Vaux, Cyr de і співавт. (1964) - 40 мг. Зустрічаються вказівки на значно більші величини (Webb з співр., 1958, - 133 мг) пояснюються тим, що виділення власне білкової частини з усіх недиализируемых субстанцій сечі не завжди здійснювалося точно (останній термін - «загальні недиализируемые субстанції», що об'єднує всі біоколлоїди сечі, належить King і Воусе (1958, 1959, 1963) і є, на нашу думку, найбільш вдалим. Для остаточного визначення видів і типів сечового білка треба вивчити швидкість руху при електрофорезі всієї маси білкових фракцій, визначити їх молекулярний вага, константу дифузії, поведінка при иммуноэлектрофорезе і можливі ензиматичні особливості.
У своїх роботах Poortmans (1960, 1962) і Kuhn (1966) наводять зведені і власні дані про якісний склад білків сечі здорових людей (табл. 1).

ТАБЛИЦЯ 1 Склад білків сечі і плазми здорових людей
Білки сечі, відсутні в плазмі Білки плазми, проникаючі в нормальну сечу Білки плазми, відсутні в нормальної сечі
1. Білки з верхніх сечових шляхів, включаючи сечовий мукопротеин - уромукоид.
2. Білки, що виділяються уретрою і геніталіями
Преальбумин
Альбумін
α1-низкомолокулярный кислий протеїн серомукоїд
α1-ліпопротеїн
α1-глікопротеїн (антитрипсин), церулоплазмин
Гаптоглобин
Сидерофилин
β,А-глобулін
β,У-глобулін
β2, А-глобулін
ү1, α-глобуліни
ү2-глобулін
α2-макроглобулин - дуже рідко сліди
β2, У-глобулін - дуже рідко сліди
β-ліпопротеїн
α2-ліпопротеїн
α2-макроглобулин
β1С-глобулін
β-ліпопротеїн
β2-м-глобулін
β2-макроглобулин
19-sү-глобулін
Фібриноген ү1-м-глобулін